Каким образом энергия окисления преобразуется в энергию атф?

Ингибирование ферментов дыхательной цепи

Ряд веществ может ингибировать ферменты дыхательной цепи и блокировать движение электронов от НАДН и ФАДН₂ на кислород. В результате прекращается движение электронов, выкачивание ионов Н+ и работа АТФ-синтазы. Синтез АТФ резко снижается, метаболизм в клетке нарушается вплоть до ее гибели. Выделяют три основных группы ингибиторов:

• действующие на I комплекс, например, амитал (успокаивающее и снотворное средство), ротенон (пестицид широкого спектра),
• действующие на III комплекс, например, антимицин А (экспериментальный антибиотик),
• действующие на IV комплекс, например, сероводород (H₂S), угарный газ (СО), цианиды (-CN).

Ингибиторы ферментов дыхательной цепи

Ротенон — растительный пестицид из семян и стеблей некоторых растений. Он малоопасен для человека, поскольку плохо всасывается в желудочно-кишечном тракте, и быстро разлагается на солнечном свете. Но умышленное поглощение ротенона может быть смертельным.

Амитал, Амитал натрия — производное барбитуровой кислоты из серии средств, которые ранее широко использовались в качестве успокоительных и снотворных, но из-за ряда причин, в том числе узкого терапевтического диапазона, развития привыкания и зависимости, были заменены на более безопасные средства.

Антимицины — группа вторичных метаболитов, синтезируемых бактериями рода Streptomyces, обладающих антигрибковой активностью. Как активный компонент используется в рыбоводстве.

Ссылки [ править ]

1. ^ Anraku Y (июнь 1988 г.). «Бактериальные электронно-транспортные цепи». Ежегодный обзор биохимии . 57 (1): 101–32. DOI : . PMID   .
2. Kracke F, Василев I, Кромера JO (2015). . Границы микробиологии . 6 : 575. DOI . PMC . PMID .
3. Waldenström JG (2009-04-24). «Биохимия. По Люберту Штрайеру». Acta Medica Scandinavica . 198 (1-6): 436. DOI . ISSN .
4. Зорова Л.Д., Попков В.А., Плотников Е.Ю., Силачев Д.Н., Певзнер И.Б., Янкаускас С.С. и др. (Июль 2018 г.). . Аналитическая биохимия . 552 : 50–59. DOI . PMC . PMID .
5. Лорен, Биохимия, Джонсон / Коул, 2010, стр 598-611
6. Garrett & Гришэм, биохимия, Brooks / Cole, 2010, стр 598-611
7. ↑ Garrett R, Grisham CM (2016). биохимия . Бостон: Cengage. п. 687. ISBN. 978-1-305-57720-6.
8. ^ Страйер. Биохимия . топпан. OCLC .
9. Jonckheere А.И., Smeitink JA, Rodenburg RJ (март 2012). . Журнал наследственных метаболических заболеваний . 35 (2): 211–25. DOI . PMC . PMID .
10. ^ Гарретт Р.Х., Гришем К.М. (2012). Биохимия (5-е изд.). Cengage обучение. п. 664. ISBN 978-1-133-10629-6.
11. Fillingame RH, Анжуйн CM, Дмитриев OY (ноябрь 2003 г.). . Письма FEBS . 555 (1): 29–34. DOI . PMID . S2CID .
12. Берг Ю.М., Tymoczko ДЛ, Stryer л (2002-01-01). .
13. Cannon B, Nedergaard J (январь 2004 г.). . Физиологические обзоры . 84 (1): 277–359. DOI . PMID .
14. Ким BH, Gadd GM (2008). «Введение в физиологию и метаболизм бактерий». Бактериальная физиология и метаболизм . Издательство Кембриджского университета. С. 1–6. DOI . ISBN 978-0-511-79046-1.
15. Миллс Э.Л., Келли Б., Логан А., Коста А.С., Варма М., Брайант С.Э. и др. (Октябрь 2016 г.). . Cell . 167 (2): 457–470.e13. DOI . PMC . PMID .
16. EC
17. Ingledew WJ, Poole РК (сентябрь 1984). . Микробиологические обзоры . 48 (3): 222–71. DOI . PMC . PMID .
18. Schmidt-Rohr K (февраль 2020 г.). . САУ Омега . 5 (5): 2221–2233. DOI . PMC . PMID .

Индивидуальные доказательства

1. ↑ Брюс Альбертс и др.: Молекулярная биология клетки . 4-е издание. Нью-Йорк, 2002, стр. 773-793.
2. Дж. М. Берг, Ю. Л. Тимочко, Л. Страйер: Биохимия . 6-е издание. Спектрум-Верлаг, 2007.
3. Брюс Альбертс и др.: Молекулярная биология клетки . 4-е издание. Нью-Йорк, 2002, с. 791.
4. Тодд А. Свонсон, Сандра И. Ким, Марк Дж. Глюксман: Биохимия, молекулярная биология и генетика BRS . 5-е издание. Липпинкотт Рэйвен, 2010, ISBN 978-0-7817-9875-4 , стр. 89.
5. LS Huang, D. Cobessi et al.: Связывание антимицина, ингибитора дыхательной цепи, с митохондриальным комплексом bc1: новая кристаллическая структура показывает измененный паттерн внутримолекулярных водородных связей. В кн . : Журнал молекулярной биологии .
6. HR Bridges, VA Sirviö et al.: Молекулярные особенности бигуанидов, необходимые для нацеливания на митохондриальный респираторный комплекс I и активации киназы AMP. В кн . : Биология BMC.

Дыхательная цепь (ДЦ) (или Цепь Переноса Электронов ЦПЭ, или Электрон-Транспортная Цепь ЭТЦ)

ДЦ это конвейер по переносу электронов и протонов от восстановленного субстрата к кислороду.

Компоненты ДЦ:

1. Пиридинзависимые ДГ (НАД-, НАДФ-зависимые)

Рабочая часть витамин РР (никотинамид)

НАД + 2Н+ + 2е НАД·Н2

2. ФАД-зависимые ДГ (кофермент в ДЦ ФМН, а акцептор электронов непосредственно от субстрата ФАД. Рабочая часть изоалоксазин.

3. Убихинон (Ko Q). Обладает о/в-свойствами благодаря кето-енольной таутомерии.

4. Цитохромы. Относятся к гемопротеинам, содержат атомы железа, переход степени (23) окисления которого и обеспечивает транспорт электронов (протоны ими не транспортируются !!! ).

В ДЦ цитохромы расположены в следующей последовательности: b — c1 — c — a — a3 .

Совокупность цитохромов b и c1 называют КоQH-дегидрогеназой, т.к. они отщепляют атом водорода от убихинона (KoQ).

Цитохромы а и а3 цитохромоксидазой (т.к. способствуют переносу электронов на молекулярный кислород).

У нас самая большая информационная база в рунете, поэтому Вы всегда можете найти походите запросы

Примечания и ссылки

1. Андерс Овергаард Педерсен и Хеннинг Нильсен, «Справочник по медицинской химии», Орхусский университет, 2008 г.
2. (in) П. Димрот, Г. и У. Матти Кайм , Решающая роль мембранного потенциала для синтеза АТФ с помощью F (1) F (o) АТФ-синтазы , Журнал экспериментальной биологии , том.  203, п о  Pt 1,
   январь 2000, стр.  51-59
3. ↑ и (in) Брайан Э. Шульц и Санни И. Чан , Структуры и стратегии перекачки протонов митохондриальных респираторных ферментов , Ежегодный обзор биофизики и биомолекулярной структуры , том.  30,
   Июнь 2001 г., стр.  23-65
4. (in) Фредерик Л. Крейн , Биохимические функции коэнзима Q ₁₀ , Журнал Американского колледжа питания , Vol.  20, п о  6,
   декабрь 2001, стр.  591-598
5. (in) Джуди Херст , К молекулярному механизму дыхательного комплекса I , Биохимический журнал , вып.  425, п о  2
   15 января 2010 г., стр.  327-339
6. (in) Дж. Херст , Передача энергии респираторным комплексом I — оценка современных знаний , Biochemical Society Transactions , Vol.  33, п о  3,
   Июнь 2005 г., стр.  525-529 ( PMID   , DOI   , 10.1042 / BST0330525)
7. (in) Гэри Чеккини , Функция и структура комплекса II дыхательной цепи , Annual Review of Biochemistry , vol.  72,
   Июль 2003 г., стр.  77-109
8. (в) Эдвард А. Берри, Мариана Guergova-Kuras, Ли Хуанг и Р. Антони шар — Crofts , Структура и функции цитохрома Ьс комплексов , Годовой обзор биохимии , т.  69,
   июль 2000, стр.  1005-1075
9. (in) Энтони Р. Крофтс , Комплексная функция цитохрома bc ₁ в контексте структуры , Annual Review of Physiology , Vol.  66,
   Март 2004 г., стр.  689-733
10. (in) Бернард Л. Трампауэр , »  Протонодвижущий цикл Q». Энергетическая трансдукции путем связывания протонов транслокации с переносом электрона с помощью цитохрома Ьса ₁ комплекса , журнал биологической химии , т.  265, п о  20,
    15 июля 1990 г., стр.  11409-11412
11. (in) Мелисса В. Калхун, Джеффри В. Томас и Роберт Б. Геннис , »  Суперсемейство цитохромоксидазы протонных насосов , управляемых окислительно-восстановительными механизмами  « , Trends in Biochemical Sciences , vol.  19, п о  8,
    Август 1994 г., стр.  325-330
12. (in) Питер Митчелл и Дженнифер Мойл , Хемиосмотическая гипотеза окислительного фосфорилирования , Nature , vol.  213, п о  5072,
    14 января 1967 г., стр.  137-139
13. (in) Хорхе Г. Ибанез, Маргарита Эрнандес-Эспарса, Дориа Кармен Серрано и Моно Мохан Сингх, Химия окружающей среды: основы , Springer,
    2007 г., 334  с. , стр.  156
14. (in) Джозеф В. Ленгелер , Герхарт Древс и Ханс Гюнтер Шлегель , Биология прокариот , Георг Тим Верлаг,
    1999 г., 955  с. , «Окисление неорганических соединений хемолитотрофами» , стр.  243
15. (in) Джозеф В. Ленгелер , Герхарт Древс и Ханс Гюнтер Шлегель , Биология прокариот , Георг Тим Верлаг,
    1999 г., 955  с. , «Окисление неорганических соединений хемолитотрофами» , стр.  249
16. (in) К. Рамеш Редди и Рональд Д. ДеЛон , Биогеохимия водно-болотных угодий: наука и применение , CRC Press,
    2008 г., 774  с. , стр.  466
17. (in) Дональд Э. Кэнфилд , Эрик Кристенсен и Бо Тамдруп , Aquatic Geomicrobiology , Амстердам, Elsevier,
    2005 г. , стр.  285
18. ↑ и (ru)
    Меруан Г., Варгас Т., «  Бактериальное окисление двухвалентного железа с помощью Acidithiobacillus ferrooxidans в интервале pH 2,5–7,0  », Гидрометаллургия , том.  71, п о  1,2003 г., стр.  149-58
19. ↑ и
20. ↑ и
21. ↑ и (en)
    Libert M, Esnault L, Jullien M, Bildstein O, «  Молекулярный водород: источник энергии для бактериальной активности при утилизации ядерных отходов  », Physics and Chemistry of the Earth ,2010 г.
22. ↑ и (ru)
    Картал Б., Кайперс М. М., Лавик Г., Шалк Дж., Оп ден Камп Х. Дж., Джеттен М. С., Строус М., «  Бактерии Anammox, замаскированные под денитрификаторы: восстановление нитратов до газообразного азота с помощью нитрита и аммония  », Экологическая микробиология , т.  9, п о  3,2007 г., стр.  635-42 ( PMID   , DOI   )
23. ↑ и
24. (in) Генджи Курису, Чжан Хуамин, Джанет Л. Смит и Уильям А. Крамер , Структура комплекса цитохрома b ₆ f кислородного фотосинтеза: настройка полости , Science , vol.  302, п о  5647,
    7 ноября 2003 г., стр.  1009-1014
25. (in) Иэро Тальтс, Велло Ожа Хейкко Рамма, Бахтиджор Расулов, Агу и Агу Аниджалг Лайск , Темная инактивация ферредоксин-НАДФ-редуктазы и циклический поток электронов в дальнем красном свете в листьях подсолнечника , Исследования фотосинтеза , т.  94, п о  1,
    октябрь 2007, стр.  109-120
26. (in) Алессандро Аливерти, Витторио Пандини, Андреа Пеннати, Маттео Занетти, Джулиана Роза , Структурное и функциональное разнообразие ферредоксин-НАДФ + редуктазы , Архив биохимии и биофизики , Vol.  474, п о  2
    15 июня 2008 г., стр.  283-291

• Биохимический портал
• Портал клеточной и молекулярной биологии

Электрон-транспортные цепи

18 ноября, 2009

Электрон-транспортные цепи

АТФ может синтезироваться в любой точке клетки в ходе самых разнообразных реакций. Однако эффективность фосфорилирования наиболее велика при аэробном дыхании, фотосинтезе и хемосинтезе. Эта эффективность достигается с помощью упорядоченного перемещения через мембраны электронов и протонов.

Источником энергии при переносе протонов против градиента концентрации является энергия электронов – поэтому цепи переноса называются электрон-транспортными цепями. Источником энергии для электронов служит энергия света (при фотосинтезе) или энергия химических связей (в остальных случаях).

Источниками электронов (донорами электронов, или восстановителями) служат: вода (при фотосинтезе), сероводород и водород (при бактериальном фотосинтезе), органические вещества (при дыхании и некоторых видах фотосинтеза), неорганические вещества (H₂S, S, Fe2+, NH₃ – при хемосинтезе). В конце электрон-транспортных цепей электроны поступают на акцепторы. Окончательными акцепторами служат органические вещества (НАДФ – при фотосинтезе), неорганические вещества  (NO₃–, SO₄2–, S, Fe3+ – при хемосинтезе), кислород (при аэробном дыхании).

Свободные протоны образуются при электролитической диссоциации воды,  при фотолизе воды (при фотосинтезе), при разложении сероводорода и других веществ (при хемосинтезе и бактериальном фотосинтезе), при разложении органических веществ (при дыхании и некоторых видах фотосинтеза и хемосинтеза).

Важнейшие переносчики протонов и электронов. Атомы водорода, протоны и электроны всегда связаны с неорганическими или органическими переносчиками. Все переносчики делятся на две группы: мембранные и немембранные.

Мембранные переносчики электронов и протонов можно разделить на три большие группы: цитохромы, хиноны и прочие.

Цитохромы – это хромопротеиновые комплексы, простетической группой которых является гем – порфириновое ядро, связанное с атомом железа с переменной степенью окисления: +2 или +3. Одна молекула цитохрома способна принимать или отдавать один электрон. Большинство цитохромов – это малоподвижные молекулы, зафиксированные на одной из сторон мембраны. Хиноны (убихинон в митохондриях; пластохинон и филлохинон в хлоропластах) – это группа коферментов, в основе которых лежит низкомолекулярное органическое вещество, которое называется KoQ (коэнзим Q, или кофермент Q). Особенностью КоQ является способность переносить до двух электронов и до двух протонов. Хиноны свободно перемещаются в толще мембраны. К прочим мембранным переносчикам электронов относятся: флавопротеины (гигантские белки мембран митохондрий), пластоцианин (белок мембран хлоропластов), ферредоксин (железосодержащий белок мембран хлоропластов) и другие.

Важнейшими немембранными переносчиками электронов и протонов являются коферменты НАД, НАДФ и ФАД. Каждый из этих переносчиков способен принимать и отдавать два электрона, а также переносить по одному протону.

Биохимия

Гипоэнергетические состояния

Причиной гипоэнергетических состояний может быть следующее:

• гиповитаминозы экзогенные и/или эндогенные – снижается скорость и эффективность окислительных реакций. Возникает обычно при нехватке витаминов – В₁, В₂, никотиновой кислоты, В₆, пантотеновой кислоты, образующих коферменты,
• дефицит белка в пище – снижается синтез всех ферментов и ферментов катаболизма в частности,
• снижение потребления углеводов и липидов как основных источников энергии,
• дефицит кислорода – отсутствие акцептора для электронов вызывает «переполнение» ими дыхательных ферментов, накопление НАДН и ФАДН₂ в клетке и прекращение катаболизма,
• дефицит железа – компонента цитохромов, миоглобина и гемоглобина, и меди – компонента цитохромоксидазы.

Дальнейшее чтение [ править ]

• Фенчел Т., King GM, Blackburn TH (сентябрь 2006 г.). Бактериальная биогеохимия: экофизиология круговорота минералов (2-е изд.). Эльзевир. ISBN 978-0-12-103455-9.
• Ленгелер JW (январь 1999 г.). Дрюс Джи; Schlegel HG (ред.). Биология прокариот . Blackwell Science. ISBN 978-0-632-05357-5.
• Нельсон Д.Л., Кокс М.М. (апрель 2005 г.). (4-е изд.). WH Freeman. ISBN 978-0-7167-4339-2.
• Николлс Д.Г., Фергюсон С.Дж. (июль 2002 г.). Биоэнергетика 3 . Академическая пресса. ISBN 978-0-12-518121-1.
• Штумм W; Морган Дж. Дж. (1996). Водная химия (3-е изд.). Джон Вили и сыновья . ISBN 978-0-471-51185-4.
• Тауер Р.К., Юнгерманн К., Деккер К. (март 1977 г.). . Бактериологические обзоры . 41 (1): 100–80. DOI : . PMC   . PMID   .
• Белый D (сентябрь 1999 г.). (2-е изд.). Издательство Оксфордского университета . ISBN 978-0-19-512579-5.
• Voet D, Voet JG (март 2004 г.). . Биохимическое образование . 28 (3-е изд.). Джон Вили и сыновья . С.  . DOI : . ISBN 978-0-471-58651-7. PMID   .
• Ким Х.С., Патель К., Малдун-Джейкобс К., Бишт К.С., Эйкин-Бернс Н., Пеннингтон Дж. Д. и др. (Январь 2010 г.). . Раковая клетка . 17 (1): 41–52. DOI : . PMC   . PMID   .

Функции комплексов дыхательной цепи

Схематическое изображение дыхательной цепи

В дополнении к его наружной мембране, митохондрия также содержит внутреннюю мембрану . Пространство между этими двумя мембранами называется межмембранным пространством (перимитохондриальным пространством).
Три из четырех комплексов дыхательной цепи каждый полностью охватывают внутреннюю митохондриальную мембрану (интегрально), тогда как комплекс II заканчивается «слепым» (периферическим). Разница в концентрации протонов возникает между межмембранным пространством и внутренней частью ( матрицей ) митохондрии, которая затем используется в АТФ-синтазе для синтеза АТФ.

Комплекс I.

НАДН: убихинон оксидоредуктаза или НАДН дегидрогеназа . Этот огромный ферментный комплекс (940  кДа ) восстанавливается под действием НАДН , особенно из цикла лимонной кислоты , убихинона (UQ или Q) вместо убигидрохинона, а также убихинола ( дан UQH ₂ или QH ₂ ). Комплекс состоит из двух частей, которые вместе создают его характерную L-образную форму. Флавинсодержащие нуклеотиды ( FMN ) и центры железо-сера необходимы в качестве простетических групп в единице, чтобы катализировать окислительно-восстановительную реакцию. Из-за переноса электронов, связанного с окислительно-восстановительными реакциями, 3–4 протона на окисленный НАДН перекачиваются в межмембранное пространство. Предполагается, что связывание с транспортом протонов происходит за счет конформационного изменения фермента.

Комплекс II

Сукцинат: убихинон оксидоредуктаза или сукцинатдегидрогеназа . Комплекс II — это фермент сукцинатдегидрогеназа из цикла лимонной кислоты. Во время реакции в цикле лимонной кислоты сукцинат окисляется до фумарата . ФАД — это простетическая группа фермента. Он передает свои электроны в комплексе II убихинону, который восстанавливается до убигидрохинона. Комплекс II также содержит центры железо-сера, такие как комплекс I; однако протоны в межмембранное пространство не закачиваются.

Комплекс III

Убигидрохинон (убихинол): цитохром с оксидоредуктаза или цитохром с редуктаза . В комплексе III Q-цикл способствует возникновению разности концентраций протонов за счет асимметричного поглощения и высвобождения протонов. Во время окисления убихинола (QH ₂ ) до убихинона (Q) одна молекула цитохрома c восстанавливается за один цикл на каждый электрон, высвобождаемый (из убихинола), и два протона высвобождаются в межмембранное пространство. Второй электрон восстанавливает другой убихинон в другом месте связывания на митохондриальном матриксе, сначала до свободного радикала убисемихинона (QH), затем до QH ₂ , в результате чего два протона абсорбируются из матрицы.

После двух полупериодов четыре протона на молекулу убихинола высвобождаются в межмембранное пространство, два протона удаляются из митохондриального матрикса и два цитохрома с восстанавливаются. В комплексе III происходит переключение с двухэлектронного переносчика (убихинола) на одноэлектронный переносчик (цитохром с ).

Комплекс IV

Цитохром с : О ₂ оксидоредуктаза или цитохром с оксидаза . В комплексе IV цитохром с окисляется, а кислород восстанавливается до воды. Выделяемая энергия используется для протонов из матричного пространства в насосе межмембранного пространства .

В комплексе IV цитохром с окисляется, и в комплекс передается электрон. После последовательного переноса четырех электронов (e — ) связанная молекула кислорода может быть уменьшена до двух молекул воды (H ₂ O). Необходимые для этого четыре протона (H + ) выводятся из матрицы. Энергия, выделяющаяся при восстановлении кислорода до воды , используется ферментом для перекачки еще четырех протонов на молекулу кислорода из матрицы через внутреннюю митохондриальную мембрану в межмембранное пространство. Это происходит за счет изменений пространственной структуры: в конформации белок имеет высокое сродство к H + и, следовательно, принимает протон. В противоположной конформации наблюдается низкое сродство, и протон высвобождается за пределами мембраны.

Цитохром с оксидаза представляет собой трансмембранный белок с двумя молекулами гема а (гем а и гем а ₃ ) в качестве простетических групп и двумя медными центрами (Cu _A и Cu _B ) в качестве кофакторов . Фермент несет ответственность за почти все потребление кислорода (образование воды из кислорода и водорода в дыхательной цепи) все дышащий кислород организмов.

Цепь переноса электронов митохондрий

При этом туда также переходят 2 протона убихинона и перекачиваются комплексом.

Комплекс IV (Цитохром c оксидаза) катализирует перенос 4 электронов с 4 молекул цитохрома на O2 и перекачивает при этом 4 протона в межмембранное пространство. Комплекс состоит из цитохромов a и a3, которые, помимо гема, содержат ионы меди.

Кислород, поступающий в митохондрии из крови, связывается с атомом железа в геме цитохрома a3 в форме молекулы O2. Каждый из атомов кислорода присоединяет по два электрона и двапротона и превращается в молекулу воды.

Субстрат, образованный в цикле Кребса, подвергается дегидрированию (отщеплению водорода), в результате чего выделяется энергия, идущая на образование АТФ, а образовавшиеся в процессе электроны и протоны соединяются с кислородом и образуют воду. Восстановление молекулы О2 происходит в результате переноса 4 электронов. При каждом присоединении к кислороду 2 электронов, поступающих к нему по цепи переносчиков, из матрикса поглощаются 2 протона, в результате чего образуется молекула Н2О.

Электроны передаются по цепи переносчиков, которые находятся в самой мембране. Переносчики, принимая электроны, окисляются, а отдавая следующему, переносчику восстанавливаются. В конце ЦПЭ, электроны переходят на кислород.

Протоны вытесняются за пределы мембраны митохондрии.

Вытеснение протонов происходит за счет энергии движения электронов внутри мембраны.

Протоны не могут самопроизвольно вернуться назад в мембрану, поэтому на внешней ее стороне накапливается положительный заряд.

Протоны в конце ЦПЭ, снова проходят внутрь через специальный белок- АТФ-синтетазу (5-й фактор) и участвуют в образовании воды. При прохождении протона через АТФ-синтетазу, выделяется энергия, которая идет на синтез АТФ.

В результате ОВР реакций переносчиков из АДФ и неорганического фосфата образуется АТФ.

Важно: Без присутствия АДФ окисления не происходит!

Субстраты NAD- и NADР-зависимых дегидрогеназ находятся в матриксе митохондрий и в цитозоле.

Основные переносчики электронов встроены во внутреннюю мембрану митохондрий и организованы в 4 комплекса, расположенных в определённой последовательности (векторно). В этой последовательности их стандартные окислительно-восстановительные потенциалы становятся более положительными по мере приближения к кислороду

1.Субстрат сначала окисляется дегидрогеназой- NAD+, в результате кофермент NAD+ принимает протон и переходит в NADН.

Большинство дегидрогеназ, поставляющих электроны в ЦПЭ, содержат NAD+. Они катализируют реакции типа:

R-CHOH-R1 + NAD+ R-CO-R1 + NADH + H+.

NADРН не является непосредственным донором электронов в ЦПЭ, а используется почти

исключительно в восстановительных биосинтезах. Однако возможно включение электронов с NADPH в ЦПЭ благодаря действию пиридиннуклеотид трансгидрогеназы, катализирующей реакцию:

NADPH + NAD+ NADP+ + NADH.

Флавиновые дегидрогеназы содержат в качестве коферментов FAD или FMN.

FAD служит акцептором электронов от многих субстратов в реакциях типа:

R-CH2-CH2-R1 + E (FAD) R-CH=CH-R1 + E (FADH2),

где Е — белковая часть фермента.

Большинство FAD-зависимых дегидрогеназ — растворимые белки, локализованные в матриксе митохондрий. Исключение составляет сукци-натдегидрогеназа, находящаяся во внутренней мембране митохондрий

Или субстрат окисляется дегидрогеназой- FAD+, в результате чего кофермент FAD принимает протон и становится FADН2.

Если окисляется сукцинат (янтарная кислота), то окисление идет сукцинатдегидрогеназой сразу по FAD+.

Далее NАDН через FMN и FES передает электроны Коферменту Q.

FAD передает Коферменту Q (убихинон) электроны через FES.

Важно: убихинон не является белком. Все остальные переносчики- белки!. FeS -железно-серные центры

FeS -железно-серные центры.

Предыдущая12345678910111213Следующая

Дата добавления: 2015-06-17; просмотров: 521;

Внешние ссылки [ править ]

• в Национальных медицинских предметных рубриках США (MeSH)

Похожие записи:

Оксид азота Бином ньютона Ярко-алый камень киноварь Якутский разговорник Глава 20 коап Задачи на свободное падение тел: примеры решения задач по кинематике